Nichtlineare Dynamik in natürlichen und biomimetischen Enzym-Systemen

Enzyme sind die spezifischen Katalysatoren von nahezu allen physiologischen Reaktionen. Anhand von Untersuchungen möglichst einfacher Enzym- bzw. Enzymmodell-Systeme, die nur aus einem einzigen Enzym und dessen Substraten bestehen, wird nachgewiesen, daß derartige minimale Systeme in der Lage sind, nichtlineares dynamisches Verhalten zu zeigen. Die Dynamik von verschiedenen Enzym- und biomimetischen Enzymmodell-Systemen unter räumlich homogenen Bedingungen wird im Detail untersucht. Die mechanistischen Ursachen der Nichtlinearitäten werden herausgearbeitet und es wird gezeigt, daß nichtlineares dynamisches Verhalten in minimalen Enzymsystemen kein Zufallsprodukt ist, das durch die zugrundeliegenden Mechanismen hervorgerufen wird. Stark gedämpfte Oszillationen wurden in Zellextrakten ebenfalls beobachtet, was auf ein Auftreten dieses dynamischen Verhaltens in vivo hindeuten kann. Es konnte gezeigt werden, daß nichtlinearem dynamischen Verhalten in derartig einfachen Systemen auch physiologische Bedeutung zukommt, so schützt oszillierendes Verhalten in der Peroxidase-Oxidase-Reaktion das Enzym vor Zerstörung durch die Reaktionsintermediate. Schließlich werden Experimente vorgestellt, in denen der Übergang von räumlich-homogenen zu kompartimentierten Systemen berücksichtigt wird. So kann nichtlineares dynamisches Verhalten auch in membrangebundenen Enzymmodell-Systemen beobachtet werden.