Enzymhemmung durch Copolymere aus aminosäurespezifischen Monomeren

Proteine finden in der Natur vielfältigen Einsatz. Sie treten als Strukturproteine, Enzyme, Ionenkanäle, als Transportproteine, Hormone und Antikörper auf. Niedermolekulare Substanzen, die dem natürlichen Substrat nachempfunden sind, können im aktiven Zentrum von Enzymen durch Wasserstoffbrücken und elektro-statische Wechselwirkungen gebunden werden und so gezielt pathologische Transformationen blockieren. Derzeit sind etwa 6500 Zielproteine für die medizinische Wirkstoffentwicklung bekannt. Wechselwirkungen zwischen Proteinen erfolgen meist über Kontaktflächen auf der Oberfläche. Werden solche Protein-Protein-Wechselwirkungen als pharmazeutisch interessant hinzugerechnet, steigt die Zahl der Zielproteine für die medizinische Chemie stark. Diese Wechselwirkungen können selektiv und effektiv durch Antikörperbindung beeinflusst werden. Sie wird in der industriellen Proteinreinigung durch festphasengebundene Antikörper genutzt, nimmt aber auch in der klinischen Diagnose und biomedizinischen Forschung einen hohen Stellenwert ein. Limitiert ist der Einsatz von Antikörpern aufgrund ihrer Empfindlichkeit und ihrer Produktion in lebenden Zellen. Die Qualitätskontrolle sowie die gezielte Herstellung von Antikörpern gegen bestimmte Proteine erweist sich häufig als schwer. Auf industrieller Seite besteht daher ein großes Interesse, über selektive Erkennung von Proteinoberflächen durch künstliche Rezeptoren Protein-Protein- oder Protein- Ligand-Wechselwirkungen zu beeinflussen. So können Enzyme selektiv inhibiert und damit biologische Prozesse gezielt gesteuert werden. Einerseits findet die Oberflächenerkennung von Proteinen Anwendung in der biomedizinischen Diagnostik, andererseits können die entsprechenden Rezeptoren zur Proteinreinigung und Immobilisierung auf stationären Phasen verwendet sowie als Biosensoren eingesetzt werden.